Conferencias, I Congreso Internacional de Ciencias Naturales y Aplicadas

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PAPEL DE LA BETAINA ALDEHÍDO DESHIDROGENASA EN LA ADAPTACIÓN AL ESTRÉS OSMÓTICO DE BACTERIAS DE SUELO
Víctor Antonio López-Ruiz, Ángel Gabriel Díaz-Sánchez

Última modificación: 2023-11-18

Resumen


La enzima betaina aldehído deshidrogenasa (BADH), codificada por el gen betB, juega un papel crucial en la biosíntesis NADP+-dependiente de la glicina betaína (GB), un osmoprotector importante en bacterias de suelo, que ayuda a las células a sobrevivir en condiciones de estrés osmótico, protegiendo las macromoléculas celulares y estabilizando cambios en la presión osmótica.

El NAD+ y el NADP+ son coenzimas esenciales en la célula, ya que participan en numerosas reacciones metabólicas, en la respuesta oxidante, la reparación del DNA y la expresión de genes. Las BADHs de bacterias de suelo, al parecer, son enzimas con preferencia dual por la coenzima, ya que pueden usar tanto al NAD+ como al NADP+ de manera eficiente. La capacidad dual de estas BADHs puede darle una ventaja metabólica a las bacterias de suelo sobre aquéllas que poseen enzimas NAD+- o NADP+-exclusivas.

La transferencia horizontal de genes es un mecanismo que permite a un organismo la adquisición de nuevos genes, que a su vez, le permiten adaptarse rápidamente a nuevos y diversos entornos. Este fenómeno puede ocurrir tanto entre organismos emparentados estrechamente, como entre organismos muy alejados, filogenéticamente hablando.

Escherichia coli es una bacteria gram-negativa, con poca capacidad halotolerante, que comúnmente habita en el suelo y que posee una BADH NAD+-dependiente. Algunos organismos halotolerantes de suelo de los géneros Acinetobacter, Rhizobium, Pseudomonas, Sinorhizobium, entre otros, poseen BADHs duales. Lo que sugiere que la capacidad dual de las BADHs está relacionada con la halotelerancia. La transferencia horizontal del gen betB con hipotética capacidad dual, proveniente de Acinetobacter baumannii, en un organismo con poca tolerancia osmótica, podría proporcionar la capacidad de sintetizar GB, lo que implicaría cambios en la expresión de proteínas y mejoraría la adaptación de este organismo a condiciones de estrés. Sin embargo, se necesitan más investigaciones para entender completamente los mecanismos subyacentes y las implicaciones de este proceso. En este trabajo se presenta el análisis estructural de la BADH de A. baumannii por métodos in silico, mostrando así la dualidad de la enzima por el NAD+ y NADP+. Este hallazgo posteriormente será confirmado por medio de una caracterización bioquímica de la enzima recombinante.