Bacteriófagos con cola ensamblan su cápside espontáneamente a partir de una o pocas proteínas codificadas por el virus. La familia de proteínas de cápside (CP) con plegamiento conservado tipo HK97 son genéticamente diversas pero capaces de autoensamblarse en nanopartículas icosahédrica (VLP) con potencial biomédico como plataformas para despliegue de antígenos. En el pasado, nuestro grupo de investigación aisló y secuenció fagos de lagos de soda en África capaces de tolerar ambientes extremos. El gen que codifica la proteína principal de la cápside del fago ϕ1N2-2 expresado en bacteria heteróloga, Escherichia coli, resulta en la producción de partículas esféricas tipo cápside (VLP) con diámetro de 50 nm, fáciles de purificar por métodos bioquímicos.  Proteína auto-ensamblable permite modificaciones genéticas.  En la partícula ensamblada, el extremo carboxiterminal se localiza en la cara externa de la cápside y puede tolerar inserción desde un péptido antigénico hasta proteínas o dominios fibrosos de 150-200 aminoácidos. El extremo N-terminal de la proteína contiene un motivo helicoidal superenrollado crítico para interacciones proteína-proteína necesarias para guiar, desde el interior, el ensamblaje de la cápside.  Es posible utilizar estas interacciones helicoidales superenrolladas específicas para empacar péptidos o incluso proteínas completas en el lumen de la cápside. Dado la abundancia de fagos derivados de ambientes alcalinos genéticamente relacionados a HK97, con similar nivel de tolerancia a modificaciones químicas o genéticas, es posible desarrollar nanoestructuras, genéticamente diversas y durables, con aplicaciones como plataformas para la presentación de antígenos inmunogénicos de importantes patógenos humanos (vacunas recombinantes) o como nanocatalizadores con aplicaciones médicas.