La enzima ureasa cataliza la hidrolisis metálica de la urea en carbamato y amoniaco. En bacterias y hongos patógenos la reacción es un factor de virulencia. La sobrerreacción de la enzima en suelos agrícolas representa pérdidas económicas, porque degrada la urea presente en los fertilizantes tanto naturales como sintéticos. También es un problema ambiental, porque produce un desbalance en el ciclo biogeoquímico del nitrógeno. Desde hace décadas se han identificado numerosos inhibidores sintéticos y naturales con el potencial de controlar la sobrerreacción enzimática de la ureasa. En el camino de la búsqueda de inhibidores, se ha obtenido una extensa cantidad de información bioquímica de las propiedades fisicoquímicas de la enzima, su sitio activo, del mecanismo de reacción y de la dinámica molecular. Particularmente, se descubrió que el sitio activo presenta un asa flexible que sirve de tapa. En está tapa se localiza el ácido general que asiste catalíticamente a los centros metálicos de Ni2+ del sitio activo. Es esencial que la tapa se cierre en el momento preciso para que la His catalítica done un protón al intermediario de la reacción y una vez que se efectué la transferencia se abra para permitir la liberación de los productos de la reacción. Justo a un lado de la His catalítica se encuentra un residuo de cisteína invariable en todas las enzimas ureasas conocidas.  El bloqueo del tiol de ésta no sólo interfiere con la reactividad de la His, sino que atenúa la dinámica de la tapa e impide su cierre adecuado y por lo tanto produce una disminución de la actividad ureasa. Los compuestos que interaccionan con la Cys de la tapa tienen un doble interés: son una herramienta para estudiar las propiedades estructurales, funcionales y dinámicas de estas enzimas y son un blanco para el control químico de la hidrolisis de la ureasa, con aplicaciones médicas, agrícolas y ambientales. Se presentan los principales hallazgos por nuestro grupo de investigación en el campo de estudio de la ureasa.